La hélice a derechas es la más abundante en las proteínas globulares. Su conformación es muy estable y corresponde a una posición central de una de las regiones permitidas del mapa = -57º y = -47º. En este tipo de estructura el esqueleto peptídico se encuentra enrollado de forma compacta alrededor del eje longitudinal de la molécula, y las cadenas laterales.

En el ejemplo la hélice alfa está formada por un polipéptido de 20 aminoácidos (hélice de la mioglobina). Los átomos pueden identificarse por su color (C, H, N, O, P, S) y está representada en la forma de varillas.

El esqueleto peptídico (el eje de la hélice) se muestra en amarillo y los C en gris. Observar cómo las cadenas laterales se dirigen hacia el exterior.

La hélice se encuentra estabilizada:

Puentes de hidrógeno entre el grupo carbonilo y el grupo amida del enlace peptídico de los restos i e i+4, respectivamente. En gris oscuro se representan los C. Establecimiento de interacciones de Van der Waals entre los átomos a través de su eje, ya que el radio de la hélice es 2,3.

La hélice es dextrógira (avanza en el sentido de las agujas del reloj vista desde arriba).

Cada residuo gira 100º con respecto al anterior y se desplaza 0,15 nm con respecto al residuo anterior.

Son necesarios 3,6 residuos  y 0,54 nm, para dar una vuelta completa de la hélice.