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La
mioglobina del tejido muscular rojo almacena oxígeno. En condiciones de demanda
de oxígeno (ejercicio extenuante), el oxígeno almacenado en la oximioglobina
se libera para ser usado por las mitocondrias y permitir la síntesis de ATP.
La
mioglobina es una cadena polipeptídica sencilla de 153 residuos aminoacídicos
(PM 17.000 daltons). Es una proteína globular con la superficie polar (rojo)
y el interior apolar (gris), patrón característico de las proteínas globulares
. Sin contar los dos residuos de His
que intervienen en el proceso de fijación del oxígeno, el interior de la mioglobina
sólo contiene residuos no polares (por ejemplo, Leu, Val, Phe y Met).
La
mioglobina es una molécula compacta, totalmente esférica que mide 4,5x3,5x2,5
nm. Sin embargo, su conformación es atípica. Aproximadamente el 75% de los residuos
se distribuyen en ocho hélices  (giro
a derechas) de 7 a 20 aminoácidos de longitud.
El
grupo hemo de la mioglobina se encuentra en un surco entre las hélices E y F, orientado sus sustituyentes polares (propionato) hacia la superficie
y el resto hacia el interior, rodeado por residuos apolares a excepción
de la His F8 y His E7. La quinta posición de coordinación del ion ferroso se
une al nitrógeno de un anillo de la histidina proximal (His F8). La histidina distal (His
E7), no está unida directamente con el hierro, sino que establece un puente
de hidrógeno con el óxigeno.
Cuando la mioglobina no está oxigenada, el Fe2+ del grupo hemo se encuentra aproximadamente
0,03nm fuera del plano del anillo en dirección a la His proximal (His F8). En
la mioglobina oxigenada, un átomo de oxígeno ocupa la sexta posición de coordinación
del átomo de hierro y entonces se desplaza 0,1nm fuera del plano del hemo. Por
tanto, la oxigenación de la mioglobina va acompañada del movimiento del átomo
de hierro, y en consecuencia se desplazan hacia el plano del anillo la His
F8 y los residuos aminoácidicos enlazados covalentemente a él. Este movimiento
produce una nueva conformación de ciertas partes de la proteína.
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