En bacterias, el gen crp codifica para una proteína reguladora. Se sintetiza un polipéptido que forma espontáneamente dímeros, constituyendo la denominada proteína relacionada con la represión catabólica (CRP), también conocida como proteína que une AMPc (CAP). Tal como es sintetizada por el gen crp, la proteína CAP es inactiva (apoinductor inactivo). Pero cuando hay niveles adecuados de AMPc (que actúa como inductor), éste se une a la CAP, lo que conduce a que el dímero cambie de conformación: en esta nueva configuración el complejo CAP-AMPc reconoce una secuencia palindrómica cercana al promotor del operón lac (hacia su lado 5'), y actúa como activador del inicio de transcripción de este operón.
La proteína CAP se une por su dominio N-terminal al AMPc y por el dominio C-terminal al ADN . Esta interacción de la proteína con el DNA le provoca una curvatura de 90º.

Se observa claramente la interacción del motivo hélice-giro-hélice (HGH) del complejo CAP-cAMP con el ADN .