Las proteínas ubicuitinadas se degradan proteolíticamente en un proceso dependiente de ATP mediado por un gran complejo multiproteico (aproximadamente 2.100 kDa) denominado proteasoma 26S. Este presenta un cenctro cilíndrico hueco, conocido como proteasoma 20S, que está cubierto en cada extremo por un casquete 19S.

El proteasoma 20S de levadura, que es muy similar a otros proteasomas 20S de eucariotas, está compuesto por siete tipos diferentes de subunidades similares a alfa y otras siete similares beta

La estructura determina por difracción de Rayos X de este complejo (6.162 residuos, y de un peso aproximado de 670 kDa), revela que tiene cuatro anillos de subunidades apilados, con los anillos externos e internos compuestos por siete subunidades de tipo alfa y siete subunidades beta distintas, respectivamente. El centro hueco del proteosoma 20S presenta tres cámaras grandes (navega a través de la molécula y descubre las tres cámaras, pero antes da al botón de preparar).

     
    Mueve la barra para obserbar el interior del proteosoma

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