PIRUVATO DESHIDROGENASA

La Piruvato deshidrogenasa (PDH) es un complejo multienzimático mitocondrial de muy elevado peso molecular que cataliza la unión del CoA al piruvato que se descarboxila rindiendo en el proceso NADH. Estructuralmente el complejo multienzimático, además de otras proteínas, está formado por 3 enzimas catalizando cada una de estas uno de los pasos de la reacción completa. La estequiometría total de la reacción es:

Los enzimas y las reacciones catalizadas son los siguientes:

• Piruvato descarboxilasa E1 (EC 1.2.4.1): esta formada por 2 subunidades (en verde) y 2 (en azul). Cataliza la descarboxilación del piruvato y su unión a la lipoamida de la siguente enzima, la dihidrolipoil transacetilasa E2, con unión del piruvato de manera transitoria al coenzima tiamina pirofosfato de E1 .

E1 (4 subunidades -en verde- y 4 subunidades - en azul) unido al dominio de unión de E2 (en rojo) .

Dihidrolipoil transacetilasa E2 (EC 2.3.1.12): Transfiere el grupo acetil que se encuentra unido a la lipoamida (dominio lipoil de E2 ) al coenzima A para dar el acetil-CoA producto de la reacción y la lipoamida en su forma reducida.

• Dihidrolipoil deshidrogenasa E3 (EC 1.8.1.4): Esta enzima recupera la forma oxidada de la lipoamida rindiendo un NADH (en amarillo), para ello requier de la intervención de FAD como coenzima (en rojo).

Las reacciones catalizadas por la enzima multifuncional para sintetizar palmitato se pueden seguir en la animación: